防護罩膜附著蛋白可保護細菌和葉綠體免受壓力

細菌和植物細胞已適應應對壓力。它們表達特定的應激蛋白，但這種防御線如何發揮作用尚不清楚。由美因茨約翰內斯古騰堡大學(JGU)的Dirk Schneider教授領導的一組科學家現在發現了藍藻以及植物細胞的葉綠體中的一種保護機制：由蛋白質形成的復雜環結構附著在細胞膜上并解離。此后，各個蛋白質在膜表面上鋪開并形成地毯結構。JGU化學系膜生物化學部門負責人Dirk Schneider教授說：“通過形成這種屏蔽層，細菌和葉綠體可以在一定的壓力條件下保護其膜。”

生物化學家和他的團隊研究了蛋白質IM30，即內膜相關蛋白質，其質量約為30道爾頓。先前的研究已經表明，IM30蛋白參與了光合細胞膜的形成和保存。沒有IM30，發生光合作用光反應的類囊體膜的數量減少，最終導致細胞死亡。現在已經觀察到并詳細揭示了迄今未知的膜穩定分子機制。該合作研究項目的結果最近在《傳播生物學》上發表。

原子力顯微鏡(AFM)顯示環拆卸和地毯形成

Schneider解釋說：“在相當長的一段時間內，我們很清楚IM30在某種程度上與壓力有關。但是，我們不知道這些蛋白質如何在分子水平上有效地保護細胞。” 與美因茲馬克斯·普朗克聚合物研究所的斯特凡·韋伯教授和分子生物學研究所的IMA·伊夫·沃爾夫教授合作，采用生物化學和生物物理方法，終于解決了這個謎團。使用原子力顯微鏡，科學家能夠觀察到環結構如何分解并在膜表面形成地毯。施耐德說：“我們第一次能夠在膜表面上觀察到純凈的IM30結構。”

內在失調的蛋白質具有重要功能

IM30屬于內在失調的蛋白質，近年來已成為科學焦點。當IM30結合到膜上時，它會展開一半，這使得研究特別復雜。對蛋白質的傳統理解是基于這樣的假設，即蛋白質的功能與其蛋白質結構有關，無序的結構或多或少地不承擔任何功能。“現在越來越清楚的是，無序的蛋白質區域可以參與明確的相互作用，” Schneider在大規模的結果分類中說。

這項研究為IM30和相關蛋白(包括噬菌體休克蛋白A(PspA)，IM30所屬蛋白家族的主要代表)的生理功能定義了迄今為止的神秘結構基礎。這組作者在《通訊生物學》論文中寫道，它還“突顯了迄今尚未被認識到的內在無序蛋白穩定膜的概念。” 實際上，先前在阿爾茨海默氏癥和帕金森氏癥中已經觀察到膜表面上蛋白質的自組織，導致覆蓋膜的蛋白質結構。然而，在這些情況下，結果是膜不穩定。相比之下，由IM30形成的保護性蛋白質地毯可導致膜穩定。

“我們的發現現在回答了關于蛋白質究竟如何保護膜的長期問題。然而，這提出了新的問題，例如，各個蛋白質究竟如何在膜表面相互作用并形成地毯，”施耐德說。現在正在計劃研究。